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加快打造原始創(chuàng)新策源地，加快突破關(guān)鍵核心技術(shù)，努力搶占科技制高點(diǎn)，為把我國(guó)建設(shè)成為世界科技強(qiáng)國(guó)作出新的更大的貢獻(xiàn)。

——習(xí)近平總書(shū)記在致中國(guó)科學(xué)院建院70周年賀信中作出的“兩加快一努力”重要指示要求

面向世界科技前沿、面向經(jīng)濟(jì)主戰(zhàn)場(chǎng)、面向國(guó)家重大需求、面向人民生命健康，率先實(shí)現(xiàn)科學(xué)技術(shù)跨越發(fā)展，率先建成國(guó)家創(chuàng)新人才高地，率先建成國(guó)家高水平科技智庫(kù)，率先建設(shè)國(guó)際一流科研機(jī)構(gòu)。

——中國(guó)科學(xué)院辦院方針

首頁(yè) > 科研進(jìn)展

研究提出氣液界面的電荷性質(zhì)決定冷凍電鏡蛋白質(zhì)取向優(yōu)勢(shì)

2021-10-13 生物物理研究所

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語(yǔ)音播報(bào)

　　中國(guó)科學(xué)院生物物理研究所研究員章新政課題組在Journal of Structural Biology上，在線發(fā)表了題為Effect of charge on protein preferred orientation at the air-water interface in cryo-electron microscopy的冷凍電鏡方法學(xué)研究論文。該研究首次提出電荷相互作用是蛋白顆粒吸附于氣液界面并導(dǎo)致取向優(yōu)勢(shì)的主要因素，為克服氣液界面導(dǎo)致的冷凍制樣問(wèn)題提供了新思路。

　　冷凍電鏡三維重構(gòu)需要蛋白質(zhì)在冷凍制樣時(shí)取向隨機(jī)地分布在非晶冰中，然而氣液界面常常導(dǎo)致蛋白質(zhì)，尤其是可溶性蛋白質(zhì)在非晶冰中出現(xiàn)優(yōu)勢(shì)取向分布，嚴(yán)重情況下使得三維數(shù)據(jù)不完整，無(wú)法進(jìn)行重構(gòu)。該問(wèn)題是目前單顆粒冷凍電鏡技術(shù)對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行結(jié)構(gòu)解析時(shí)易遇到的瓶頸問(wèn)題。前期研究表明，氣液界面具有疏水性，可使處于氣液界面上的蛋白質(zhì)變性。因此，氣液界面往往被認(rèn)為通過(guò)疏水相互作用吸附部分變性的蛋白質(zhì)，從而導(dǎo)致優(yōu)勢(shì)取向問(wèn)題。

　　課題組博士生李不凡針對(duì)冷凍電鏡三維重構(gòu)中常見(jiàn)的蛋白質(zhì)優(yōu)勢(shì)取向問(wèn)題開(kāi)展機(jī)制研究，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)吸附于氣液界面，其取向由氣液界面攜帶的電荷控制（如圖）。常規(guī)的冷凍制樣中氣液界面攜帶負(fù)電荷，負(fù)電荷對(duì)蛋白質(zhì)的吸附導(dǎo)致了蛋白質(zhì)分布的取向優(yōu)勢(shì)。研究還發(fā)現(xiàn)，通過(guò)運(yùn)用帶正電的去污劑調(diào)制氣液界面的電荷性質(zhì)，可以引入蛋白質(zhì)新的取向數(shù)據(jù)，實(shí)現(xiàn)蛋白質(zhì)取向問(wèn)題的改善。該工作提出了電荷相互作用是許多蛋白質(zhì)吸附于氣液界面的主要因素，為克服氣液界面導(dǎo)致的冷凍制樣問(wèn)題提供了新思路。

　　研究工作得到國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃、國(guó)家自然科學(xué)基金委員會(huì)重點(diǎn)項(xiàng)目、中科院戰(zhàn)略性先導(dǎo)科技專(zhuān)項(xiàng)（B類(lèi)）、中科院基礎(chǔ)前沿科學(xué)重點(diǎn)研究計(jì)劃項(xiàng)目的支持。

　　論文鏈接

　　蛋白質(zhì)通過(guò)布朗運(yùn)動(dòng)至氣液界面附近，被由帶負(fù)電的氣液界面形成的勢(shì)阱捕獲的示意圖。捕獲的過(guò)程為蛋白質(zhì)的旋轉(zhuǎn)使其在勢(shì)阱中的能量最低。最低能量狀態(tài)決定優(yōu)勢(shì)取向分布。

　　中國(guó)科學(xué)院生物物理研究所研究員章新政課題組在Journal of Structural Biology上，在線發(fā)表了題為Effect of charge on protein preferred orientation at the air-water interface in cryo-electron microscopy的冷凍電鏡方法學(xué)研究論文。該研究首次提出電荷相互作用是蛋白顆粒吸附于氣液界面并導(dǎo)致取向優(yōu)勢(shì)的主要因素，為克服氣液界面導(dǎo)致的冷凍制樣問(wèn)題提供了新思路。
　　冷凍電鏡三維重構(gòu)需要蛋白質(zhì)在冷凍制樣時(shí)取向隨機(jī)地分布在非晶冰中，然而氣液界面常常導(dǎo)致蛋白質(zhì)，尤其是可溶性蛋白質(zhì)在非晶冰中出現(xiàn)優(yōu)勢(shì)取向分布，嚴(yán)重情況下使得三維數(shù)據(jù)不完整，無(wú)法進(jìn)行重構(gòu)。該問(wèn)題是目前單顆粒冷凍電鏡技術(shù)對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行結(jié)構(gòu)解析時(shí)易遇到的瓶頸問(wèn)題。前期研究表明，氣液界面具有疏水性，可使處于氣液界面上的蛋白質(zhì)變性。因此，氣液界面往往被認(rèn)為通過(guò)疏水相互作用吸附部分變性的蛋白質(zhì)，從而導(dǎo)致優(yōu)勢(shì)取向問(wèn)題。
　　課題組博士生李不凡針對(duì)冷凍電鏡三維重構(gòu)中常見(jiàn)的蛋白質(zhì)優(yōu)勢(shì)取向問(wèn)題開(kāi)展機(jī)制研究，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)吸附于氣液界面，其取向由氣液界面攜帶的電荷控制（如圖）。常規(guī)的冷凍制樣中氣液界面攜帶負(fù)電荷，負(fù)電荷對(duì)蛋白質(zhì)的吸附導(dǎo)致了蛋白質(zhì)分布的取向優(yōu)勢(shì)。研究還發(fā)現(xiàn)，通過(guò)運(yùn)用帶正電的去污劑調(diào)制氣液界面的電荷性質(zhì)，可以引入蛋白質(zhì)新的取向數(shù)據(jù)，實(shí)現(xiàn)蛋白質(zhì)取向問(wèn)題的改善。該工作提出了電荷相互作用是許多蛋白質(zhì)吸附于氣液界面的主要因素，為克服氣液界面導(dǎo)致的冷凍制樣問(wèn)題提供了新思路。
　　研究工作得到國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃、國(guó)家自然科學(xué)基金委員會(huì)重點(diǎn)項(xiàng)目、中科院戰(zhàn)略性先導(dǎo)科技專(zhuān)項(xiàng)（B類(lèi)）、中科院基礎(chǔ)前沿科學(xué)重點(diǎn)研究計(jì)劃項(xiàng)目的支持。
　　論文鏈接
　　蛋白質(zhì)通過(guò)布朗運(yùn)動(dòng)至氣液界面附近，被由帶負(fù)電的氣液界面形成的勢(shì)阱捕獲的示意圖。捕獲的過(guò)程為蛋白質(zhì)的旋轉(zhuǎn)使其在勢(shì)阱中的能量最低。最低能量狀態(tài)決定優(yōu)勢(shì)取向分布。
　　

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