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加快打造原始創(chuàng)新策源地，加快突破關(guān)鍵核心技術(shù)，努力搶占科技制高點(diǎn)，為把我國(guó)建設(shè)成為世界科技強(qiáng)國(guó)作出新的更大的貢獻(xiàn)。

——習(xí)近平總書(shū)記在致中國(guó)科學(xué)院建院70周年賀信中作出的“兩加快一努力”重要指示要求

面向世界科技前沿、面向經(jīng)濟(jì)主戰(zhàn)場(chǎng)、面向國(guó)家重大需求、面向人民生命健康，率先實(shí)現(xiàn)科學(xué)技術(shù)跨越發(fā)展，率先建成國(guó)家創(chuàng)新人才高地，率先建成國(guó)家高水平科技智庫(kù)，率先建設(shè)國(guó)際一流科研機(jī)構(gòu)。

——中國(guó)科學(xué)院辦院方針

首頁(yè) > 科研進(jìn)展

版納植物園揭示“鋼鐵俠”IMA維持植物鐵穩(wěn)態(tài)的新機(jī)制

2021-10-14 西雙版納熱帶植物園

【字體：大中小】

語(yǔ)音播報(bào)

　　植物能感知體內(nèi)鐵濃度的變化并通過(guò)一條特異的鐵信號(hào)通路調(diào)整鐵吸收和轉(zhuǎn)運(yùn)相關(guān)基因的表達(dá)以維持鐵穩(wěn)態(tài)。BTS蛋白被認(rèn)為是擬南芥潛在的鐵受體，可通過(guò)泛素化途徑降解bHLH105和bHLH115從而負(fù)調(diào)控植物的缺鐵響應(yīng)。在bHLH105和bHLH115下游起作用的是bHLH家族的轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子FIT和bHLH Ib（bHLH38、bHLH39、bHLH100、bHLH101），它們形成FIT-bHLH Ib轉(zhuǎn)錄復(fù)合物促進(jìn)鐵吸收基因IRT1和FRO2的表達(dá)。

　　已有研究表明，BTS的轉(zhuǎn)錄受到缺鐵誘導(dǎo)，且體外實(shí)驗(yàn)證實(shí)BTS蛋白在缺鐵情況下更穩(wěn)定，這恰與bHLH105/bHLH115蛋白在缺鐵條件下更穩(wěn)定的事實(shí)相左。植物如何維持bHLH105/bHLH115的蛋白水平變得撲朔迷離。2018年，有研究報(bào)道了一類(lèi)植物特異表達(dá)的小肽IRON MAN（IMA，“鋼鐵俠”）可以激活缺鐵響應(yīng)基因（bHLH Ib、IRT1和FRO2）的表達(dá)，但作用機(jī)理尚不清楚。

　　中國(guó)科學(xué)院西雙版納熱帶植物園研究員梁崗團(tuán)隊(duì)在《美國(guó)科學(xué)院院刊》（PNAS）上，發(fā)表了題為IRON MAN interacts with BRUTUS to maintain iron homeostasis in Arabidopsis的研究論文，闡釋了上述問(wèn)題。該研究通過(guò)篩選IMA的互作蛋白發(fā)現(xiàn)IMA可以與BTS蛋白相互作用。IMA的C端含有一個(gè)保守的BID（BTS interaction domain）結(jié)構(gòu)域，負(fù)責(zé)與BTS蛋白互作。作為一個(gè)E3連接酶，BTS可以通過(guò)泛素化途徑降解IMA。bHLH105/bHLH115的C端也包含一個(gè)與BTS互作的BID結(jié)構(gòu)域。遺傳實(shí)驗(yàn)證實(shí)過(guò)量表達(dá)IMA可以模擬bts-2突變體的鐵中毒表型，表明IMA抑制BTS的功能。競(jìng)爭(zhēng)性實(shí)驗(yàn)表明IMA能干擾BTS與bHLH105/bHLH115的互作，從而緩解BTS對(duì)后者的降解。

　　該研究提出了“鋼鐵俠”IMA的工作模型。在鐵充足情況下，BTS降解bHLH105/bHLH115，阻止了鐵吸收基因的表達(dá)，減少了鐵吸收，從而避免植物遭受鐵毒害。在鐵匱乏情況下，IMA被誘導(dǎo)后與BTS互作從而阻止了后者對(duì)bHLH105/bHLH115的降解，而被解救的bHLH105/bHLH115則激活缺鐵響應(yīng)基因，促進(jìn)鐵吸收以滿足植物的鐵需求。

　　研究工作得到國(guó)家自然科學(xué)基金和云南省基礎(chǔ)研究計(jì)劃的支持。

　　論文鏈接

鐵信號(hào)傳導(dǎo)途徑

“鋼鐵俠”IMA維持鐵穩(wěn)態(tài)的工作模型

　　鐵是植物生長(zhǎng)發(fā)育的必要微量元素。植物細(xì)胞內(nèi)，鐵參與光合作用、呼吸作用及較多生理生化反應(yīng)過(guò)程。缺鐵影響植物的正常生長(zhǎng)發(fā)育，嚴(yán)重時(shí)導(dǎo)致作物的產(chǎn)量下降和品質(zhì)降低。盡管鐵是植物所必需的元素，但過(guò)量的鐵攝入會(huì)導(dǎo)致活性氧迸發(fā)引起細(xì)胞毒害。因此，植物需要維持細(xì)胞內(nèi)的鐵穩(wěn)態(tài)。
　　植物能感知體內(nèi)鐵濃度的變化并通過(guò)一條特異的鐵信號(hào)通路調(diào)整鐵吸收和轉(zhuǎn)運(yùn)相關(guān)基因的表達(dá)以維持鐵穩(wěn)態(tài)。BTS蛋白被認(rèn)為是擬南芥潛在的鐵受體，可通過(guò)泛素化途徑降解bHLH105和bHLH115從而負(fù)調(diào)控植物的缺鐵響應(yīng)。在bHLH105和bHLH115下游起作用的是bHLH家族的轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子FIT和bHLH Ib（bHLH38、bHLH39、bHLH100、bHLH101），它們形成FIT-bHLH Ib轉(zhuǎn)錄復(fù)合物促進(jìn)鐵吸收基因IRT1和FRO2的表達(dá)。
　　已有研究表明，BTS的轉(zhuǎn)錄受到缺鐵誘導(dǎo)，且體外實(shí)驗(yàn)證實(shí)BTS蛋白在缺鐵情況下更穩(wěn)定，這恰與bHLH105/bHLH115蛋白在缺鐵條件下更穩(wěn)定的事實(shí)相左。植物如何維持bHLH105/bHLH115的蛋白水平變得撲朔迷離。2018年，有研究報(bào)道了一類(lèi)植物特異表達(dá)的小肽IRON MAN（IMA，“鋼鐵俠”）可以激活缺鐵響應(yīng)基因（bHLH Ib、IRT1和FRO2）的表達(dá)，但作用機(jī)理尚不清楚。
　　中國(guó)科學(xué)院西雙版納熱帶植物園研究員梁崗團(tuán)隊(duì)在《美國(guó)科學(xué)院院刊》（PNAS）上，發(fā)表了題為IRON MAN interacts with BRUTUS to maintain iron homeostasis in Arabidopsis的研究論文，闡釋了上述問(wèn)題。該研究通過(guò)篩選IMA的互作蛋白發(fā)現(xiàn)IMA可以與BTS蛋白相互作用。IMA的C端含有一個(gè)保守的BID（BTS interaction domain）結(jié)構(gòu)域，負(fù)責(zé)與BTS蛋白互作。作為一個(gè)E3連接酶，BTS可以通過(guò)泛素化途徑降解IMA。bHLH105/bHLH115的C端也包含一個(gè)與BTS互作的BID結(jié)構(gòu)域。遺傳實(shí)驗(yàn)證實(shí)過(guò)量表達(dá)IMA可以模擬bts-2突變體的鐵中毒表型，表明IMA抑制BTS的功能。競(jìng)爭(zhēng)性實(shí)驗(yàn)表明IMA能干擾BTS與bHLH105/bHLH115的互作，從而緩解BTS對(duì)后者的降解。
　　該研究提出了“鋼鐵俠”IMA的工作模型。在鐵充足情況下，BTS降解bHLH105/bHLH115，阻止了鐵吸收基因的表達(dá)，減少了鐵吸收，從而避免植物遭受鐵毒害。在鐵匱乏情況下，IMA被誘導(dǎo)后與BTS互作從而阻止了后者對(duì)bHLH105/bHLH115的降解，而被解救的bHLH105/bHLH115則激活缺鐵響應(yīng)基因，促進(jìn)鐵吸收以滿足植物的鐵需求。
　　研究工作得到國(guó)家自然科學(xué)基金和云南省基礎(chǔ)研究計(jì)劃的支持。
　　論文鏈接
　　鐵信號(hào)傳導(dǎo)途徑
　　“鋼鐵俠”IMA維持鐵穩(wěn)態(tài)的工作模型
　　

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