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加快打造原始創(chuàng)新策源地，加快突破關(guān)鍵核心技術(shù)，努力搶占科技制高點(diǎn)，為把我國建設(shè)成為世界科技強(qiáng)國作出新的更大的貢獻(xiàn)。

——習(xí)近平總書記在致中國科學(xué)院建院70周年賀信中作出的“兩加快一努力”重要指示要求

面向世界科技前沿、面向經(jīng)濟(jì)主戰(zhàn)場、面向國家重大需求、面向人民生命健康，率先實(shí)現(xiàn)科學(xué)技術(shù)跨越發(fā)展，率先建成國家創(chuàng)新人才高地，率先建成國家高水平科技智庫，率先建設(shè)國際一流科研機(jī)構(gòu)。

——中國科學(xué)院辦院方針

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【中國科學(xué)報(bào)】古老核酶催化分子機(jī)制獲揭示

2018-10-08 中國科學(xué)報(bào) 黃辛劉萬生

【字體：大中小】

語音播報(bào)

　　tRNA作為體內(nèi)重要的一類RNA分子，首先以前體的形式被轉(zhuǎn)錄出來，具有未成熟的5’和3’末端。其中，5’端的成熟需要在進(jìn)化上十分保守的RNA—蛋白質(zhì)復(fù)合物RNase P來催化完成。RNase P存在于地球上的所有物種中，是生命活動所必需的、由RNA介導(dǎo)并負(fù)責(zé)tRNA前體催化反應(yīng)的核酶。真核生物的RNase P是由一條長鏈非編碼RNA分子和近十個(gè)蛋白質(zhì)亞基組成的分子機(jī)器。但目前人們對于真核生物中RNase P的組裝形式及其底物識別和催化機(jī)制還了解甚少。

　　此次研究人員成功解析了酵母內(nèi)源RNase P全酶及其與底物pre-tRNA的復(fù)合物結(jié)構(gòu)。這個(gè)結(jié)構(gòu)揭示了真核生物中RNase P各亞基在空間上原子分辨率的組織形式，即各蛋白質(zhì)亞基緊密交織在一起來穩(wěn)定住RNA催化亞基的構(gòu)象。同時(shí)，研究人員發(fā)現(xiàn)，RNase P以一種“雙錨定”的機(jī)制來識別tRNA前體。tRNA的5’端被特異地錨定在催化中心以促使其完成切割反應(yīng)。

　　“底物tRNA的結(jié)合誘導(dǎo)了該酶催化中心一個(gè)關(guān)鍵殘基的巨大的構(gòu)象變化。”雷鳴告訴《中國科學(xué)報(bào)》記者，結(jié)合分子動力學(xué)模擬，他們提出了RNase P催化反應(yīng)的雙鎂離子模型，深入闡釋了這一類古老核酶的催化分子機(jī)制。

　　相關(guān)專家認(rèn)為，這一里程碑式的研究工作首次完整提出了真核生物RNase P催化底物tRNA前體切割成熟的分子機(jī)制，是核酶及RNA結(jié)構(gòu)生物學(xué)領(lǐng)域的重大突破。

　　當(dāng)下，抗生素耐藥性已成為威脅人類健康的一大隱患。RNase P與核糖體作為唯一兩類天然存在于所有物種中的保守核酶，是抗生素類藥物的重要靶點(diǎn)。因此，對這一類古老核酶的結(jié)構(gòu)研究將為后續(xù)的新型抗生素設(shè)計(jì)提供重要的分子基礎(chǔ)。

　　相關(guān)論文信息：10.1126/science.aat6678

　?。ㄔd于《中國科學(xué)報(bào)》 2018-10-08 第1版要聞)

　　上海交通大學(xué)醫(yī)學(xué)院附屬第九人民醫(yī)院精準(zhǔn)醫(yī)學(xué)研究院雷鳴團(tuán)隊(duì)和中科院大連化物所分子反應(yīng)動力學(xué)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室李國輝團(tuán)隊(duì)合作，揭示了真核生物中tRNA前體5’端的加工成熟機(jī)制。該成果以長文形式日前在線發(fā)表于《科學(xué)》雜志。
　　tRNA作為體內(nèi)重要的一類RNA分子，首先以前體的形式被轉(zhuǎn)錄出來，具有未成熟的5’和3’末端。其中，5’端的成熟需要在進(jìn)化上十分保守的RNA—蛋白質(zhì)復(fù)合物RNase P來催化完成。RNase P存在于地球上的所有物種中，是生命活動所必需的、由RNA介導(dǎo)并負(fù)責(zé)tRNA前體催化反應(yīng)的核酶。真核生物的RNase P是由一條長鏈非編碼RNA分子和近十個(gè)蛋白質(zhì)亞基組成的分子機(jī)器。但目前人們對于真核生物中RNase P的組裝形式及其底物識別和催化機(jī)制還了解甚少。
　　此次研究人員成功解析了酵母內(nèi)源RNase P全酶及其與底物pre-tRNA的復(fù)合物結(jié)構(gòu)。這個(gè)結(jié)構(gòu)揭示了真核生物中RNase P各亞基在空間上原子分辨率的組織形式，即各蛋白質(zhì)亞基緊密交織在一起來穩(wěn)定住RNA催化亞基的構(gòu)象。同時(shí)，研究人員發(fā)現(xiàn)，RNase P以一種“雙錨定”的機(jī)制來識別tRNA前體。tRNA的5’端被特異地錨定在催化中心以促使其完成切割反應(yīng)。
　　“底物tRNA的結(jié)合誘導(dǎo)了該酶催化中心一個(gè)關(guān)鍵殘基的巨大的構(gòu)象變化。”雷鳴告訴《中國科學(xué)報(bào)》記者，結(jié)合分子動力學(xué)模擬，他們提出了RNase P催化反應(yīng)的雙鎂離子模型，深入闡釋了這一類古老核酶的催化分子機(jī)制。
　　相關(guān)專家認(rèn)為，這一里程碑式的研究工作首次完整提出了真核生物RNase P催化底物tRNA前體切割成熟的分子機(jī)制，是核酶及RNA結(jié)構(gòu)生物學(xué)領(lǐng)域的重大突破。
　　當(dāng)下，抗生素耐藥性已成為威脅人類健康的一大隱患。RNase P與核糖體作為唯一兩類天然存在于所有物種中的保守核酶，是抗生素類藥物的重要靶點(diǎn)。因此，對這一類古老核酶的結(jié)構(gòu)研究將為后續(xù)的新型抗生素設(shè)計(jì)提供重要的分子基礎(chǔ)。
　　相關(guān)論文信息：10.1126/science.aat6678
　?。ㄔd于《中國科學(xué)報(bào)》 2018-10-08 第1版要聞)

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